Physiologie des Menschen
SAUERSTOFFTRANSPORT
Die Funktion des Sauerstofftranstransportes im Blut wird im wesentlichen von den Erythrozyten erfüllt. Der in ihnen enthaltene Farbstoff Hämoglobin besitzt die Fähigkeit Sauerstoff reversibel zu binden und ihn in den Geweben wieder abzugeben. Hämoglobin ist ein Protein mit 4 Untereinheiten zwei Alpha und zwei Beta-Ketten die jeweils eine Hämgruppe tragen. Diese Hämgruppe besitzt in der Mitte ein zweiwertiges Eisen, daß in der Lage ist Sauerstoff reversibel zu binden. Ein tetrameres Hb-Molekül kann also 4 Moleküle Sauerstoff aufnehmen. Hämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein, daß allosterische Regulation und positive Kooperativität zeigt. Positive Kooperativität heißt, daß bei Bindung des ersten Sauerstoffmoleküls die Affinität der zweiten Untereinheit für Sauerstoff zunimmt, was die Affinität der dritten Untereinheit erhöht und so weiter. Ursache dafür ist die Veränderung der Tertiärstruktur bei Beladung mit Sauerstoff. Die Sauerstoffbindungskurve hat deshalb einen Sigmoiden Verlauf. Allosterisch wird Hämoglobin durch 2,3 Bisphosphoglycerat reguliert.(2,3 Bisphosphoglycerat ist eine Zwischenstufe zw. 2 Bisphosphoglycerat und 3-Bisphosphoglycerat in der Glykolyse; Es ist eine Besonderheit des Erythrozyten, daß dieses Zwischenprodukt hier freigesetzt wird). 2,3 BPG lagert sich in die zentrale Höhlung des Desoxyhämoglobins ein, so daß die Sauerstoff Affinität stark sinkt. Bei Sauerstoffbeladung verschwindet das BPG wieder aus dem Hb. Der Sinn des ganzen ist, daß bei einer zu starken Sauerstoffbindung der Sauerstoff im peripheren Gewebe nicht abgegeben werden kann. Das Hb könnte dann seine Funktion, den Gastransport nicht vollständig erfüllen. (ältere Blutkonserven zeigen oft einen Mangel an BPG; Fetales Hb kann BGP weniger gut binden und hat deshalb eine höhere Affinität zu Sauerstoff; bei Höhenaufenthalten wird auf Grund ungenügender Sauerstoffversorgung der BGP Spiegel erhöht).
Bei voller O² Sättigung bindet 1 mol Hb 4 mol O². 1 g Hb kann daher max. 1,38 ml O² transportieren. Die norm. Hb. Konz. beträgt rund 150g/l Blut. Diesem Hb-Gehalt entspricht daher ein max. O²-Gehalt des Blutes von 0,207 l/l oder 9,24 mmol/l Blut: O²-Kapazität.. Ab einem Sauerstoffpartialdruck von ca. 15 kPa ist das Hb daher nahezu vollständig gesättigt, und der Gehalt an chemisch gebundenen Sauerstoff kann durch Partialdruckerhöhung praktisch nicht mehr erhöht werden. Der tatsächlich oxigenierte Anteil am Gesamt Hb wird O²-Sättigung genannt. Dieses kann auch aus dem Verhältnis von Sauerstoffkapazität und Sättigung errechnet werden und beträgt im arterialisierten Blut 0,97 (nahezu vollständig gesättigt), im venösen Blut ca. 0,73. Verändert sich der Hb Gehalt, verändert sich auch die Bindungskurve. Bei Hb-Erhöhung verschiebt sie sich nach oben, bei Erniedrigung nach unten. Ebenso kann es zu einer Links- oder Rechtsverschiebung kommen, d.h. der Anfangsteil der Kurve wird steiler oder flacher ohne daß sich die Kapazität ändert. Zu einer Linksverschiebung kommt es bei erniedrigtem PCO2 und erhöhten pH , sowie erniedrigter Temp. und erniedrigtem 2,3 BPG. Zu einer Rechtsverschiebung kommt es bei erniedrigtem pH und Erhöhung der anderen Faktoren. Eine Rechtsverschiebung bedeutet, daß bei gleichem Sauerstoffpartialdruck weniger Sauerstoff an das Hb gebunden ist. Durch die Rechtsverschiebung im Gewebe (erhöhter CO2 und ern. pH) führen dort zu einer vermehrten Abgabe von Sauerstoff. Steigt der pH in der Lunge wieder wird mehr Sauerstoff aufgenommen (Bohr Effekt)
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